(独)産業技術総合研究所は9月23日、東京大学の協力を得て、遺伝暗号を介さないでアミノ酸をタンパク質に結合する酵素の反応機構を解明したと発表した。
　細胞内では通常遺伝情報は、DNA(デオキシリボ核酸)→mRNA（メッセンジャーリボ核酸）→タンパク質と流れ、mRNAの遺伝暗号に従いtRNA(トランスファーリボ核酸)によってリボゾーム(タンパク質合成装置)内に運ばれてくるアミノ酸が連結してタンパク質が作られる。
　この通常ルートとは別にリボゾーム外で、tRNAによって運ばれてくるアミノ酸を、直接細菌の細胞壁の構成成分や、細胞内のタンパク質などに付加結合させる酵素群のあることが40年以上前から知られていた。しかし、その反応機構は不明で、長い間謎とされてきた。
　今回、遺伝暗号によらないでアミノ酸の結合反応を触媒する酵素の反応機構を調べるため、「アミノアシルtRNAタンパク質転移酵素(LF転移酵素)」を対象として、X線結晶構造解析やその構造を基にした生化学的解析を行った。生体内で合成されたタンパク質は、不要になった時に分解されるが、この分解にLF転移酵素が重要な役割をしている。この酵素が働く過程で、タンパク質のペプチド結合（タンパク質の骨格を形成している化学結合）形成の反応がリボゾーム外で行われることが分かり、反応が進むステップも解明した。
　この研究で、LF転移酵素によるペプチド形成の反応触媒機構は、細胞内のリボゾームで行われる通常のタンパク質合成とは全く異なる新しい反応機構であることが明らかになった。
　この研究成果は、9月23日(英国時間)に英国の科学誌「ネイチャー」電子版に掲載された。

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